Myoglobin
.png/)
Myoglobin (ký hiệu Mb hoặc MB) là một protein liên kết với sắt và oxy được tìm thấy trong mô cơ của động vật có xương sống nói chung và ở hầu hết các động vật có vú. Myoglobin có liên quan đến hemoglobin, cũng là một protein liên kết sắt và oxy trong máu, đặc biệt là ở các tế bào hồng cầu. Myoglobin là sắc tố mang oxy chính của các mô cơ.[3] Myoglobin là protein đầu tiên có cấu trúc ba chiều của nó được khám phá bằng phương pháp tinh thể học tia X.[4]
Đại cương[sửa | sửa mã nguồn]
Nồng độ myoglobin cao trong các tế bào cơ cho phép các sinh vật không tiêu tốn oxy trong một thời gian dài. Những loài động vật có vú lặn như cá voi và hải cẩu có có lượng myoglobin trong các cơ cao đặc biệt.[5] Myoglobin được tìm thấy trong các cơ loại I, loại II A và loại II B, nhưng hầu hết các tài liệu chỉ ra rằng myoglobin không được tìm thấy trong cơ trơn. Ở người, myoglobin chỉ được tìm thấy trong máu sau những chấn thương liên quan đến cơ. Nếu tìm thấy myoglobin trong máu thì đó là điều bất thường, có thể cần chẩn đoán liên quan trong trường hợp này.[5]
Thành tích về cấu trúc ba chiều của nó đã được báo cáo vào năm 1958 bởi John Kendrew và các cộng sự.[6] Đối với phát hiện này, John Kendrew đã chia sẻ giải Nobel Hóa học năm 1962 với Max Perutz.[7] Mặc dù là một trong những protein được nghiên cứu nhiều nhất về sinh học, nhưng chức năng sinh lý của nó chưa được xác định một cách dứt khoát: chuột được biến đổi gen để thiếu myoglobin được dùng để nghiên cứu nhưng lại cho thấy nhiều thích ứng tế bào và sinh lý để vượt qua sự mất myoglobin này. Thông qua quan sát những thay đổi này ở chuột mất-myoglobin, giả thuyết rằng chức năng myoglobin liên quan đến việc tăng vận chuyển oxy ở cơ bắp, dự trữ oxy và như một "máy dọn dẹp" của các gốc tự do oxy hoạt động.[8].
Ở người myoglobin được mã hóa bởi gen MB.[9] Hemoglobin có thể có dạng oxyhemoglobin (HbO2), carboxyhemoglobin (HbCO), và methemoglobin (met-Hb); tương tự, myoglobin có thể có dạng oxymyoglobin (MbO2), carboxymyoglobin (MbCO) và metmyoglobin (met-Mb)
Chú thích[sửa | sửa mã nguồn]
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198125 - Ensembl, May 2017
- ^ “Human PubMed Reference:”.
- ^ Ordway GA, Garry DJ (tháng 9 năm 2004). “Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle”. The Journal of Experimental Biology. 207 (Pt 20): 3441–6. doi:10.1242/jeb.01172. PMID 15339940.
- ^ (U.S.) National Science Foundation: Protein Data Bank Chronology (Jan. 21, 2004). Truy cập 3.17.2010
- ^ a b Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (ấn bản 3). New York: Worth Publishers. tr. 206. ISBN 0-7167-6203-X. (Google books link is the 2008 edition)
- ^ Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC (tháng 3 năm 1958). “A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis”. Nature. 181 (4610): 662–6. Bibcode:1958Natur.181..662K. doi:10.1038/181662a0. PMID 13517261.
- ^ “The Nobel Prize in Chemistry 1962”. Bản gốc lưu trữ ngày 11 tháng 10 năm 2008. Truy cập ngày 22 tháng 6 năm 2018.
- ^ Garry DJ, Kanatous SB, Mammen PP (2007). “Molecular insights into the functional role of myoglobin”. Advances in Experimental Medicine and Biology. 618: 181–93. doi:10.1007/978-0-387-75434-5_14. PMID 18269197.
- ^ Akaboshi E (1985). “Cloning of the human myoglobin gene”. Gene. 33 (3): 241–9. doi:10.1016/0378-1119(85)90231-8. PMID 2989088.